药大生物化学精品题库(15)

一圈螺旋3.6个残基，氢键封闭13个原子。α-螺旋是α-系螺旋的一种，α-系螺旋可用下列通式表示：

圈内原子数为3n+4，当n=3时，即为α-螺旋。

由于α-螺旋圈内原子数为13，从而α-螺旋也写作：3.613。当n=2时，即为3.010螺旋。此螺旋构象不如3.613构象稳定。

11．解：在球状蛋白质分子内部转弯处呈现两种规律的构象。β-转角与转弯相关的有4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基的C═O和第四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键，称为4→1氢键，氢键封闭10个原子。另一种构象是γ-转角，第一个氨基酸残基的C═O和第三个氨基酸残基的N—H之间形成氢键，称为3→1氢键。β-转角又称为β-弯曲或发卡结构。β-转角有三种类型Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ。β-转角是二级结构的一种。

12．解：β-折叠又称为β-折叠片层结构，是蛋白质多肽链空间构象中的常见的二级结构类型。处于β-折叠构象的多肽链是高度伸展的，不同肽链或一条肽链两个不同肽段之间以N—H与C═O之间形成氢键。这些肽链的长轴相互平行，而链间形成的氢键与长轴接近垂直。

β-折叠有两种类型，一种是平行β-折叠，即所有肽链的N末端都在同一端；另一种是反平行β-折叠，即肽链的N端一顺一反地排列着。反平行的β-折叠比平行的β-折叠稳定。在β-折叠中，多肽链主链构成锯齿状折叠构象，侧链的Cα—Cβ键几乎垂直于折叠片层平面，因此侧链的R基团交替地分别在片层平面的两侧。

13．解：维持蛋白质空间结构的作用力是非常复杂的，主要涉及下面几种：①二硫键；②离子键；③配位键；④氢键；⑤疏水键；⑥范德瓦尔斯力。

14．解：蛋白质是功能性大分子。每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的，所以蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了。如血红蛋白的β-链中的N末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代，就会产生镰刀形红细胞贫血症，使红蛋白的亚基本身具有与氧结合的高亲和力，而当四个亚基组成血红蛋白后，其结合氧的能力就会随着氧分压及其他因素的改变而改变。这种是由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的亲和力。这同时也是具有变构作用蛋白质的共同机制。

15．解：别构效应是指生物体内具有多个亚基的蛋白质与别构效应剂结合后而引起其构象的改变，从而导致蛋白质分子生物活性大小改变的现象称为别构效应。别构效应是生物体代谢调节的重要方式之一。

例如：血红蛋白分子是由四个亚基（α2β2）组成的蛋白质。脱氧血红蛋白分子由于分子内形成了八对盐键，使其构象受到约束，构象稳定，和氧的亲和力较弱。当一个α-亚基与O2结合后，部分盐键被破坏，某些氨基酸残基发生位移，这时与氧的结合位点随即暴路出来，使第二个α-亚基构象改变，对氧的亲和力增加而与氧结合。这样又可以使两个β-亚基依次发生构象改变而以更高的亲和力与氧结合。这时八对盐键已经全部断裂，α1β2和α2β1之间的位移也达到7埃。血红蛋白分子的变构作用使得整个分子以很快的速度与全部四个氧分子完全结合，从而提高血红蛋白分子的携氧功能。

16．解：通常所说的蛋白质的构象是指蛋白质的空间构象或立体结构，也叫蛋白质的三维结构。构象是指在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及其价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。构型是指在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D-型和L-型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。---

核酸的化学

-一、填空题

1．核酸的基本结构单位是 。

2．20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有 的特异性，而没有 的特异性