大豆、蛋白、分离蛋白、大豆分离蛋白、浓缩蛋白、组织蛋白、豆粕

5

70

[3]

化　学　进　展

第20卷

球蛋白却很难溶。

[50]

Shewry认为溶解性本质上是由氨基酸的组成、亚基的结构及其相互作用决定的,后者包括大豆球蛋白和β2大豆伴球蛋白的亚基如何聚集成成熟的蛋白质,以及目前还不是很清楚的蛋白质单体、低聚物和高聚物之间的相互作用,因为在生理条件下球蛋白的不溶性使得储存蛋白更容易形成密堆积。

[51]

Marcone等把大豆球蛋白从大豆分离蛋白中提取出来,发现其会发生部分聚合,形成分子量更高的聚集体,从而出现水溶液浑浊、黏度增大等现象。蛋白质的溶解性与它的等电点有密切的关系,但是目前对大豆分离蛋白及其组分等电点的报道因为实验条件的不同并不能很好地统一起来。如大豆

[3]

分离蛋白的等电点有报道为pH=4164,但也有文

[52]

献报道为pH=412;β2大豆伴球蛋的等电点为pH。很明显,大豆分离蛋白的等电点与其两个重要组分大豆球蛋白和β2大豆伴球蛋白的等电点并不匹配,这可能是在这些实验中蛋白质分散体系并不相同,[55][21,54]

用缓冲溶液(磷酸盐缓冲液[56,57]]

等)、甘油、=418

,大豆球蛋白等电点为pH=614

[53]

[54]

大豆分离蛋白聚集体内部的相互作用,促进凝胶化

[73]

过程并能稳定部分变性的凝胶结构。

在食品工业中,对大豆蛋白相关物理化学性质的研究已开展得较为广泛且成熟,但是材料学家所考虑的大豆蛋白的物理化学性能与食品工业中所考虑的显然不同。例如,在制备大豆分离蛋白生物材料时需要高浓度的大豆分离蛋白水溶液(在水中溶解度大)来缩短制样时间、提高材料强度;而当大豆分离蛋白材料制成以后又希望它在含水的应用环境下尽可能稳定(在水中溶解度小),对于诸如此类的瓶颈问题需要对大豆分离蛋白的溶解性能进行更为细致深入的研究才能有所突破;同时,不同来源的大豆分离蛋白其蛋白质组成有可能不尽相同,从而导致物理化学性能有较大的差异。因此,对大豆分离蛋白的物理化学性质进行详尽的基础研究,无疑能为大豆分离蛋白材料的开发和应用提供重要的理论指导。

常广泛,其中主要用于食用型大豆蛋白膜、大豆蛋白纤维和大豆蛋白塑料等,以下就从这3方面做一简单介绍。6.1　膜材料领域

目前对大豆分离蛋白膜的研究主要集中在食品工业上。大豆分离蛋白制作的可食性薄膜能通过阻止水气等气体以及溶质的迁移来保持食品的质量,延长贮存期,并可降低包装成本,而且大豆蛋白能被生物降解,不会造成环境污染。

大量研究集中于如何通过物理、化学或者酶处理来提高大豆蛋白膜的机械性能和阻隔性能,比如

[74][75,76]

采用碱处理、热处理、藻酸钠盐或聚丙烯乙

[77,78][79,80][81,82]

二醇改性、乙醇交联、紫外照射和酶

[83—85]

交联等。

[86]

Gennadios等的研究表明,大豆分离蛋白在pH值为1—3以及6—12时可以成膜,而在pH值为4—5不能成膜。在pH=6—11时成的膜相比于在pH=1—3时成的膜,其拉伸强度和断裂伸长率都比

等,价键的例子。但是,目前这些分散体系都是悬浊液或乳浊液,极少有得到光学澄清的大豆分离蛋白水溶液的报道。

5.2　大豆分离蛋白的凝胶性

[21,55]

影响大豆分离蛋白质凝胶化的因素是多方面

[59—67]

的,如pH值、温度和离子强度等。有研究表明,在中性pH值且没有加盐的条件下,β2大豆伴球蛋白的热稳定性比大豆球蛋白差,其变性温度大约在70℃,而大豆球蛋白大约在80℃。也有文献报

-1

道在中性pH值,离子强度为0125mol L时,β2大豆伴球蛋白的变性温度在74℃,大豆球蛋白的变性

[59]

温度在90℃。由此可见,β2大豆伴球蛋白形成凝

[60]

胶的温度要低于大豆球蛋白。

对于大豆分离蛋白的热致凝胶以及凝胶前后蛋白质分子链间的相互作用还有多处报道。大豆分离蛋白和大豆球蛋白在凝胶化过程中二硫键起着很重要的作用,而β2大豆伴球蛋白的凝胶过程则没有二硫键的参与。大豆分离蛋白凝胶的机械性能也受pH的影响。例如,由于在pH=716时大豆球蛋白的酸性亚基和碱性亚基之间的二硫键会随温度的升高而被打断,因此其凝胶的机械性能相对于

[59]

pH=318时会有所降低。此外,盐的存在增强了

[34,66,69—72]

[68]

较高,并且水蒸气渗透性较低。Subirade等用

FTIR研究了大豆球蛋白在溶液和膜中的构象转变,认为大豆球蛋白在成膜过程中发生了从β2折叠和

[87]

无规线团到α2螺旋的构象转变。Soares等采用TGA和FTIR研究了基于大豆分离蛋白以及谷物淀

[37]

粉的生物可降解膜的热稳定性。研究结果表明谷物