大豆分离蛋白结构与性能(2)

发布时间:2021-06-08

大豆、蛋白、分离蛋白、大豆分离蛋白、浓缩蛋白、组织蛋白、豆粕

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化 学 进 展

第20卷

谷类)和双子叶植物中,而且也存在于蕨类植物的孢

[1,2]

子中。

众所周知,大豆(黄豆、黑豆)因具有极高的营养价值和优良的保健功能,近年来备受关注,在食品工业中大放异彩。另一方面,大豆中含有大量的储存蛋白质,其含量可高达40%。因此如何能利用如此丰富的蛋白质,促使科学家们不断探索,期望从了解天然蛋白质材料的结构与性能之间的关系入手,借鉴自然界的力量开发出具有优异性能的蛋白质材料。虽然几年前我国拥有自主知识产权的大豆蛋白纤维的研制成功使大豆蛋白吸引了众多的目光,但是这种纤维仍属于合成纤维,大豆蛋白只是作为分散相存在于合成高分子(PVA)组成的连续相中,离真正意义上的全天然大豆蛋白纤维仍有相当大的差距。因此对大豆蛋白结构与性能之间的关系进行全面的基础研究仍显得十分重要和必要。

大豆分离蛋白(soybeanproteinisolation,SPI)是大豆的重要组分。它是在低温下将豆粕除去大豆油和水溶性非蛋白成分后,[3]

少于90%的混合物,表纯的大豆蛋白。离蛋白的亚基结构、、构象研究和物化性质等方面的研究以及它在材料领域的应用作一比较详细的介绍,以期对今后有关大豆蛋白的研究和应用有所帮助。

别:β2大豆伴球蛋白中极性氨基酸Asp(Asn)、Glu

(Gln)、Arg、Lys和His的总含量(5310%)远远高于大豆球蛋白(2818%);弱极性氨基酸Cys、Tyr和Ser的总含量两者相当(β2大豆伴球蛋白为1212%,大豆球蛋白为817%),而非极性氨基酸Ala、Gly、Ile、Leu、Met、Phe、Pro和Val的总含量则是大豆球蛋白(6215%)远远高于β2大豆伴球蛋白(3418%)。

表1 大豆分离蛋白的组成[3,5]

Table1 ThecompositionofSPI

fraction2S7S

chemicalcomponenttrypsininhibitorscytochromecbloodcellagglutininlipoxygenase

[3,5]

rangeofMw

8.0×103—2.15×1041.2×10

4

wt%835

1.1×1051.02×10

5

β2amylase

β2conglycinin

11S15S

glycinindimerofglycinin

6.17×104

1.8×105—2.1×1053.5×1055

525

2[7]

Tpositionsinβ2conglycininand[7aminoacidstrongpolar

asparagine+asparticacidglutamine+glutamicacidargininelysinehistidine

weakpolar

cysteinetyrosineserine

non2polar

alanineglycineisoleucineleucinemethioninephenylalanineprolinevaline

β2conglycinin(mol%)

91872317581769102116001943133719451566104318801981106616871113148

glycinin(mol%)2174

 

8195

 

41991017511341130314731915140513261681815911101112591055114

2 大豆分离蛋白的组成与结构

  大豆分离蛋白的主要组成元素为C、H、O、N、S

和P,还含有少量的Zn、Mg、Fe和Cu,其氨基酸组成主要有甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸和色氨酸等。2.1 大豆分离蛋白的分类

根据离心分离系数(即沉降系数)不同,大豆分离蛋白可分为2S、7S、11S和15S4种组分(S是蛋白

13[4]

质超速离心机组分分离时的单位,1S=1Π10s)。大豆分离蛋白各组分的组成和含量如表1所示,其中7S组分占35%,11S组分占52%,7S组分中的β2大豆伴球蛋白(β2conglycinin)和11S组分中的大豆球蛋白(glycinin)是大豆分离蛋白的主要成分。我们知道蛋白质中氨基酸的序列和含量会对蛋白质结构和性质产生很大影响,但是各种文献报道

[6,7][7]

略有差异。从Tilley报道的β2大豆伴球蛋白和大豆球蛋白中氨基酸含量(表2)来看,大豆分离蛋白中这两种主要成分的氨基酸含量有较大的差

2.2 大豆球蛋白(11S球蛋白)

在大豆中,大豆球蛋白是11S球蛋白的主要成分。成熟的大豆球蛋白由非共价键连接的6个亚基对组成,每一对由一个分子量约32kDa的酸性亚基(一条N末端酸性α链)和一个分子量约20kDa的碱性亚基(一条C末端碱性β链)构成

[8]

,它们之间

通过一个二硫键相连。每个亚基对作为一个前体蛋白质合成,待二硫键形成后前体蛋白质被水解形成

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