大豆、蛋白、分离蛋白、大豆分离蛋白、浓缩蛋白、组织蛋白、豆粕

第4期田　琨等　

大豆分离蛋白结构与性能

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采用FTIR测得

大豆球蛋白中α2螺旋的含量应低于10%。虽然以上结果并不相同,但是可以认为在大豆球蛋白的构象以β2折叠为主。

酸碱度的变化可以引起大豆分离蛋白的构象转

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变:如Tsumura等的研究表明,β2大豆伴球蛋白中β2折叠向α23单链在酸性的乙醇溶液中会发生由β

螺旋的转变;而Ishino等发现大豆分离蛋白溶液在pH>1110的碱性条件下会发生构象转变而产生变性。

另一个可促使大豆分离蛋白发生构象转变的因

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素是热处理。Nagano等运用FTIR研究了β2大豆伴球蛋白在25—80℃,pD=716的磷酸盐缓冲体系中的热诱导构象变化过程,结果发现在65℃时β2大豆伴球蛋白开始变性,至75℃变性基本结束,生成的β2折叠结构含量不再增加。CD的结果与FTIR的

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结果相吻合。Wang等报道了大豆球蛋白热凝胶的构象变化。他们认为天然状态下大豆球蛋白主要是以β2折叠和无规结构为主;β2[35]

叠含量下降,究了大豆球蛋白在,现当温度在20—60(高β2折叠含量和低α2螺旋含量)几乎没有变化;但是当温度超过80℃时,其β2折叠含量显著下降,而无规线团含量则相应增加。Hashizume等则发现当大豆球蛋白加热至80℃(低离子强度时)或90℃(高离子强度时)时会分解成亚基;当温度继续升高时,这些亚基的构象会发生改变。

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Subirade等通过FTIR研究了大豆蛋白溶液和大豆蛋白膜的构象及其变化,他们认为大豆球蛋白的二级结构主要是β2折叠(48%)和无规线团(49%);大豆球蛋白溶液在碱性和增塑剂乙二醇存在的条件下由于乙二醇的螺旋化效应使得18%的二级结构(12%的无规线团和6%的β2折叠)转变成α2螺旋。此外,他们还发现成膜过程中通过分子间氢键形成的β2折叠结构是形成大豆蛋白薄膜网络结构结合点的关键因素。Zhang等采用了巯基探测、荧光光谱、紫外、CD、DSC和电泳等测试手段研究了在高压条件下的大豆球蛋白的构象变化。他们发现大豆球蛋白在高压下会分解成亚基,并且这些亚基的构象都会被改变。DSC结果表明大豆球蛋白在400MPa的压力下经过10min已完全变性;CD结果则表明大豆球蛋白在500MPa的压力下经过10min,其规整的α2螺旋和β2折叠结构均遭到破坏而

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56%,α2螺旋含量为16%;Dev等

变成无规线团。

我们知道,不管是蛋白质膜材料还是蛋白质纤维材料的性能都与其二级结构有着密不可分的关系,因此弄清蛋白质本身的构象和聚集态结构,对研制出优异性能的蛋白质材料有着至关重要的作用。大豆分离蛋白成分复杂,大豆球蛋白和β2大豆伴球蛋白两种主要组分不仅各自有多种不同的聚集体存在,而且随着外界条件的变化这些聚集体会发生着解聚与再聚集,因此弄清大豆分离蛋白中不同亚基在不同条件下的构象状况及变化规律是大豆蛋白构象研究中的关键所在。

5　大豆分离蛋白的主要物理化学性质

　　植物蛋白品质的好坏取决于它的营养特性和功能特性,其中功能特性主要包括其溶解性、水合性、乳化性、起泡性、凝胶性和聚集性等。蛋白质的

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组分和构象。组分的差异

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、亚基浓度的改][45]

等的研大豆伴球蛋白与大豆球蛋白的比率取决于大豆的成熟度;随着大豆的成熟,大豆球蛋白含量的增长速率远高于β2大豆伴球蛋白。由于大豆球蛋白每个单元包含的蛋氨酸和半胱氨酸含量

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高于β2大豆伴球蛋白,因此尽管β2大豆伴球蛋白的乳化性能优于球蛋白,但球蛋白更易于形成凝胶。如果把大豆分离蛋白作为一种制备生物材料的原料,那么它的溶解性和凝胶性在其所有功能特性中显得更为重要。下面主要对这两个特性作一介绍。5.1　大豆分离蛋白的溶解性溶解性是食物蛋白质的一个非常重要的物理性

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质,因为它限制了其他的功能特性。Damodaran认为在特定条件下其溶解性的制约因素是蛋白质与蛋白质以及蛋白质与水之间相互作用的平衡。影响大豆蛋白(像其它食物蛋白一样)溶解性主要包括内在因素和外在因素两方面:内在因素包括疏水作用、氢键作用等;外在因素则包括pH、盐的种类和离子强

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度等。例如,随着离子强度从0增加到011mol -1

L,大豆分离蛋白的溶解性不断下降;但是当离子

-1

强度高于011mol L时溶解性又会有所上升。pH值会影响大豆分离蛋白中的各组分溶解度,如果缓冲体系中离子强度低于0103mol L,当pH值大约在610左右时,大豆球蛋白溶解性很差而β2大豆伴球蛋白却很好;然而pH值大约在418时β2大豆伴

-1

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