免疫球蛋白 免 疫 分 子

第二章 免疫球蛋白

第一节、免疫球蛋白的结构 第二节、免疫球蛋白的血清型 第三节、免疫球蛋白的生物学活性 免疫球蛋白的种类及特性 第五节、人工制备抗体

免疫球蛋白 免 疫 分 子

目的要求

1、掌握 免疫球蛋白和抗体的概念； Ig的基本结构、功能区及水解片段； Ig的生物学功能；各类Ig的特性。 2、熟悉 Ig的类型；单克隆抗体的概 念、特性及临床应用。 3、了解 Ig的其他结构、多克隆抗体、 基因工程抗体；Ig的血清型。

免疫球蛋白 免 疫 分 子

前

言

一、发现：1890年德国学者Behring和日本学者北里用白喉杆菌

外毒素免疫动物，在其血清中发现一种能中和这种外毒素的组分

称为抗毒素。这是在血清中发现的第一种抗体。 二、抗体的理化性质

1、抗体是球蛋白（Globulin）

通过电泳证明抗体是两种球蛋白 后又经电泳分析，超速离心分析和分子量测定等方法，发现大部 分抗体是γ 球蛋白，小部分是β球蛋白。

免疫球蛋白

免疫球蛋白 免 疫 分 子

概 念

抗体（Antibody, Ab)

是由B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生的一 类能与相应抗原特异性结合的球蛋白。

免疫球蛋白（Immunoglobulin, Ig)：

具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。 Ab: 免疫球蛋白 异常Ig:无免疫功能(骨髓瘤蛋白) 能与抗原结合

因此,抗体都是Ig,但Ig不一定都是抗体。

免疫球蛋白 免 疫 分 子

第一节 免疫球蛋白的结构

一、 基本结构: 1.四肽链结构

● 两条相同的重链

(heavy chain,H链)

● 两条相同的轻链

(light chain,L链)

免疫球蛋白 免 疫 分 子

重

链

两条重链各由450-550个氨基酸残基组成， 分子量约50-75KD。 根据重链氨基酸的组成和排列不同, 可将 其分为五类:

即 μ 、 γ 、 α 、 δ 、 ε链

IgM 、 IgG 、 IgA 、 IgD 、 IgE

免疫球蛋白 免 疫 分 子

轻

链

两条相同的轻链各由214个氨基酸残基组成，

分子量约25KD。 根据轻链氨基酸的组成和排列不同,可将其 分为两型: 即 κ、λ型(κ:λ约为2:1)

免疫球蛋白

免 疫 分 子

免疫球蛋白的结构

●有两个端 氨基端(N端) 羧基端(C端) ●分两个区 可变区(variable region,V区)

恒定区(constant region,C区)

免疫球蛋白 免 疫 分 子

2.可变区和恒定区

n

免疫球蛋白轻链和重链中氨基酸的种类和排列顺序变化较大的区 域称为可变区（variable region, V），免疫球蛋白轻链和重链中 氨基酸种类和排列顺序相对稳定的区域称为恒定区（constant region, C）

免疫球蛋白

免 疫 分 子

●高变区(hypervariable region,HVR)

可变区中一些特定位置的氨基酸显示更大的 变异性故称超变区，又称互补决定区。 （complementarity-determ