第九章 蛋白质分解代谢(Metabolism of Protein)

蛋白质是表达生物遗传信息、体现生命特 征最重要的物质基础。蛋白质的功能是维持组织细胞的生长、更 新、修补，参与催化、运输、代谢调节，氧化 供能，每克蛋白质氧化可释放17kJ能量。

第一节 蛋白质的营养作用(Nutritional Function of Protein)

一、蛋白质需要量(一) 氮平衡(nitrogen balance)1.总氮平衡 摄入氮 = 排出氮(正常成人)。 2.正氮平衡 摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等)。 3.负氮平衡 摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性 疾病患者)。 4.氮平衡意义 可反映体内蛋白质代谢的慨况。

(二) 需要量

成人每日最低蛋白质需要量为30~50g,我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。

二、蛋白质的营养价值(一)必需氨基酸(essential amino acid)指体内需要而又不能自身合成，必须由食 物供给的氨基酸，共有 8 种： Val 、 Ile 、 Leu 、 Thr、Met、Lys、Phe、Trp。其余12种氨基酸 体内可以合成，称非必需氨基酸。

(二) 蛋白质的营养价值(nutrition value) (三) 蛋白质的互补作用

蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、 种类的比例。

指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充而提高营养价值的作用。

三、蛋白质的肠中腐败作用(一)蛋白质的腐败作用(putrefaction)1.是指肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白 质及其消化产物所起的作用。 2.腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、 苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪 酸及维生素等可被机体利用的物质。

3. 蛋白质的摄入不宜过量，否则将加重消 化器官负担，导致肠中腐败作用增加。

第二节 氨基酸的一般代谢(General Metabolism of Amino Acids)

一、氨基酸代谢概况氨 食物蛋白质

尿素 酮 体 氧化供能 糖

α-酮酸 组织 蛋白质分解 合成 代谢转变

氨基酸 代谢库

胺类

体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)

其他含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)

二、氨基酸的脱氨基作用 脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相 应α-酮酸的过程。 氧化脱氨基 方式 转氨基作用 联合脱氨基 嘌呤核苷酸循环

(一) 氧化脱氨基作用1. L-谷氨酸脱氢酶广泛存在于肝、脑、肾等组织中。 2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。

3. GTP、ATP为其抑制剂；GDP、ADP为其激活剂。NH 2 CH CH2 CH2 COOH COOH

NAD(P)+

NH C COOH

H2O

O

CCH2

COOH

+ NH3

NAD(P)H+H+

CH2

CH2

COOH

CH2

COOH

L-谷氨酸

亚谷氨酸

α-酮戊二酸

(二)转氨基作用(transamination)1. 定义 在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨 基酸脱掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮

酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。2.除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸外，

绝大多 数氨基酸均可参与转氨基作用。转氨基作用并未产 生游离的氨。 3. 反应式R1 H C NH2 R2 R1 O 转氨酶 C O R2

+

C

+

H

C

NH2

COOH

COOH

COOH

COOH

4. 转氨基作用的机制氨基酸 磷酸吡哆醛 谷氨酸

转氨酶α-酮酸 磷酸吡哆胺 α-酮戊二酸

(1) 转氨基作用的过程是转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛 和磷酸吡哆胺的互变传递氨基。 (2)转氨酶的种类多，专一性强，分布广。如肝细 胞含量最高的丙氨酸氨基转移酶(ALT),以及心肌 细胞含量较高的天冬氨酸氨基转移酶(AST)。

5. 转氨酶正常人各组织ALT及AST活性 (单位/克湿组织) 组织 AST (GOT) ALT (GPT) 组织 AST (GOT) 胰腺 ALT (GPT) 2000 1200 700 16

心肝 骨骼肌 肾

156000 142000 99000 91000

7100 440004800 19000

2800014000 10000 20

脾肺 血清

测定血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断 和判断预后的主要指标之一。

(三)联合脱氨基作用1. 定义 两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱 下α-氨基生成α-酮酸的过程。 2.联合脱氨基作用氨基酸转氨酶

α-酮戊二酸谷氨酸

NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶

α-酮酸

H2O+NAD+

3.此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体 内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾 组织进行。

(四)嘌呤核苷酸循环 此种方式主要在肌肉组织进行。O 氨 基 酸

α-酮戊 二酸

腺苷酸代琥 珀酸合成酶

HN N

N N R-5’-P 次黄嘌呤 核苷酸 (IMP) HN2 腺嘌呤 核苷酸 (AMP) N N N N R-5’-P NH3 腺苷酸 脱氨酶 H2O

天冬氨酸H C HN

HOOC 转 氨 酶 1 转 氨 酶 2

CH2

COOH

腺苷酸代 琥珀酸

N

N

N腺苷酸代琥 珀酸裂解酶

N R-5’-P

谷氨酸

α-酮酸

草酰乙酸 苹果酸

延胡索酸

三、α-酮酸代谢(一) α-酮酸经氨基化生成非必需氨基酸。 (二) α-酮酸可通过TCA循环和氧化磷酸化彻 底氧化为H2O和CO2,生成ATP。 (三) α-酮酸转变成糖及脂类。生糖及生酮氨基酸类别 生糖氨基酸 氨 基 酸 甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、 丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、 天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸 亮氨酸、赖氨酸 异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸

生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸

糖

葡萄糖或糖原 磷酸丙糖

甘油三酯

脂肪脂肪酸

氨 基 酸 、 糖 及 脂 肪 代 谢 的 联 系

α-磷酸甘油 PEP

丙氨酸 半胱氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸

丙酮酸 异亮氨酸 亮氨酸 色氨酸 草酰乙酸 乙酰CoA 乙酰乙酰CoA 亮氨酸 赖氨酸 酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸 酮体

柠檬酸

天冬氨酸 天冬酰胺延胡索酸 苯丙氨酸 酪氨酸

T C A 循环琥珀酰CoA

CO2谷氨酸 精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 缬氨酸

α-酮戊二酸 CO2

异亮氨酸 蛋氨酸 丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸

第三节一、血氨

的来源

氨的代谢(Metabolism of Ammonia)

(一)正常人血氨浓度一般不超过 60μmol/L。 (二)血氨的来源1.氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源, 胺 类的分解也可以产生氨。2. 肠道吸收的氨氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨。 尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。

3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。谷氨酰胺谷氨酰胺酶

谷氨酸 + NH3

二、氨的转运(一) 谷氨酰胺的运氨作用ATP 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺酶 ADP+Pi

谷氨酸 + NH3

谷氨酰胺

1. 氨和谷氨酸在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输 到肝和肾后再分解，从而进行解毒。2. 谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及 运输形式。

(二) 丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle)肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，脱氨 后生成丙酮酸异生为糖，为肌肉提供葡萄糖。